I. Tujuan Percobaan : Mengetahui Faktor – Faktor Yang Memengaruhi Kerja Enzim Laktase
II. Dasar Teori :
Enzim yakni molekul komples berbasis protein yang dihasilkan oleh sel-sel. Enzim ikut terlibat dalam banyak sekali reaksi biokimia. Tiap-tiap enzim yang terdapat dalam badan kita sanggup mempengaruhi reaksi kimia tertentu.
Enzim berperan sebagai katalis organik, enzim mempercepat kecepatan reaksi yang terjadi. Jika tidak ada enzim, reaksi kimia akan menjadi sangat lambat. Berbagai reaksi juga mungkin tidak akan terjadi bila tidak terdapat enzim yang sempurna di dalam tubuh.
Enzim sanggup meningkatkan kecepatan reaksi kimia berkali-kali lipat. Studi telah menemukan bahwa enzim sanggup mempercepat reaksi kimia hingga 10 milyar kali lebih cepat. Zat kimia yang hadir pada awal proses biokimia disebut sebagai substrat, yang mengalami perubahan kimia membentuk produk akhir.
Konsentrasi substrat atau enzim sanggup berdampak pada acara enzim. Selain itu, kondisi lingkungan menyerupai suhu, pH, kehadiran inhibitor, dll turut mempengaruhi acara enzim.
Dibawah ini dibahas lebih lanjut mengenai masing-masing faktor yang mempengaruhi acara enzim:
Enzim berperan sebagai katalis organik, enzim mempercepat kecepatan reaksi yang terjadi. Jika tidak ada enzim, reaksi kimia akan menjadi sangat lambat. Berbagai reaksi juga mungkin tidak akan terjadi bila tidak terdapat enzim yang sempurna di dalam tubuh.
Enzim sanggup meningkatkan kecepatan reaksi kimia berkali-kali lipat. Studi telah menemukan bahwa enzim sanggup mempercepat reaksi kimia hingga 10 milyar kali lebih cepat. Zat kimia yang hadir pada awal proses biokimia disebut sebagai substrat, yang mengalami perubahan kimia membentuk produk akhir.
Konsentrasi substrat atau enzim sanggup berdampak pada acara enzim. Selain itu, kondisi lingkungan menyerupai suhu, pH, kehadiran inhibitor, dll turut mempengaruhi acara enzim.
Dibawah ini dibahas lebih lanjut mengenai masing-masing faktor yang mempengaruhi acara enzim:
· Suhu
Semua enzim membutuhkan suhu yang cocok biar sanggup bekerja dengan biak. Laju reaksi biokimia meningkat seiring kenaikan suhu. Hal ini lantaran panas meningkatkan energi kinetik dari molekul sehingga menimbulkan jumlah gesekan diantara molekul-molekul meningkat.
Sedangkan dalam kondisi suhu rendah, reaksi menjadi lambat lantaran hanya terdapat sedikit kontak antara substrat dan enzim.
Namun, suhu yang ekstrim juga tidak baik untuk enzim. Di bawah imbas suhu yang sangat tinggi, molekul enzim cenderung terdistorsi, sehingga laju reaksi pun jadi menurun. Enzim yang terdenaturasi gagal melaksanakan fungsi normalnya. Dalam badan manusia, suhu optimum di mana kebanyakan enzim menjadi sangat aktif berada pada kisaran 35°C hingga 40°C. Ada juga beberapa enzim yang sanggup bekerja lebih baik pada suhu yang lebih rendah daripada ini.
Semua enzim membutuhkan suhu yang cocok biar sanggup bekerja dengan biak. Laju reaksi biokimia meningkat seiring kenaikan suhu. Hal ini lantaran panas meningkatkan energi kinetik dari molekul sehingga menimbulkan jumlah gesekan diantara molekul-molekul meningkat.
Sedangkan dalam kondisi suhu rendah, reaksi menjadi lambat lantaran hanya terdapat sedikit kontak antara substrat dan enzim.
Namun, suhu yang ekstrim juga tidak baik untuk enzim. Di bawah imbas suhu yang sangat tinggi, molekul enzim cenderung terdistorsi, sehingga laju reaksi pun jadi menurun. Enzim yang terdenaturasi gagal melaksanakan fungsi normalnya. Dalam badan manusia, suhu optimum di mana kebanyakan enzim menjadi sangat aktif berada pada kisaran 35°C hingga 40°C. Ada juga beberapa enzim yang sanggup bekerja lebih baik pada suhu yang lebih rendah daripada ini.
· Nilai pH
Efisiensi suatu enzim sangat dipengaruhi oleh nilai pH atau derajat keasaman sekitarnya. Ini lantaran muatan komponen asam amino enzim berubah bersama dengan perubahan nilai pH. Secara umum, kebanyakan enzim tetap stabil dan bekerja baik pada kisaran pH 6 dan 8. Tapi, ada beberapa enzim tertentu yang bekerja dengan baik hanya di lingkungan asam atau basa.
Nilai pH yang menguntungkan bagi enzim tertentu sesungguhnya tergantung pada sistem biologis tempat enzim tersebut bekerja. Ketika nilai pH menjadi terlalu tinggi atau terlalu rendah, maka struktur dasar enzim sanggup mengalami perubahan. Sehingga sisi aktif enzim tidak sanggup mengikat substrat dengan benar, sehingga acara enzim menjadi sangat terpengaruhi. Bahkan enzim sanggup hingga benar-benar berhenti berfungsi.
Efisiensi suatu enzim sangat dipengaruhi oleh nilai pH atau derajat keasaman sekitarnya. Ini lantaran muatan komponen asam amino enzim berubah bersama dengan perubahan nilai pH. Secara umum, kebanyakan enzim tetap stabil dan bekerja baik pada kisaran pH 6 dan 8. Tapi, ada beberapa enzim tertentu yang bekerja dengan baik hanya di lingkungan asam atau basa.
Nilai pH yang menguntungkan bagi enzim tertentu sesungguhnya tergantung pada sistem biologis tempat enzim tersebut bekerja. Ketika nilai pH menjadi terlalu tinggi atau terlalu rendah, maka struktur dasar enzim sanggup mengalami perubahan. Sehingga sisi aktif enzim tidak sanggup mengikat substrat dengan benar, sehingga acara enzim menjadi sangat terpengaruhi. Bahkan enzim sanggup hingga benar-benar berhenti berfungsi.
· Konsentrasi Substrat
Jelas saja konsentrasi substrat yang lebih tinggi berarti lebih banyak jumlah molekul substrat yang terlibat dengan acara enzim. Sedangkan konsentrasi substrat yang rendah berarti lebih sedikit jumlah molekul substrat yang sanggup menempel pada enzim, menimbulkan berkurangnya acara enzim.
Tapi ketika laju enzimatik sudah mencapai maksimum dan enzim sudah dalam kondisi paling aktif, peningkatan konsentrasi substrat tidak akan memperlihatkan perbedaan dalam acara enzim. Dalam kondisi menyerupai ini, di sisi aktif semua enzim terus terdapat substrat, sehingga tidak ada tempat untuk substrat ekstra.
Jelas saja konsentrasi substrat yang lebih tinggi berarti lebih banyak jumlah molekul substrat yang terlibat dengan acara enzim. Sedangkan konsentrasi substrat yang rendah berarti lebih sedikit jumlah molekul substrat yang sanggup menempel pada enzim, menimbulkan berkurangnya acara enzim.
Tapi ketika laju enzimatik sudah mencapai maksimum dan enzim sudah dalam kondisi paling aktif, peningkatan konsentrasi substrat tidak akan memperlihatkan perbedaan dalam acara enzim. Dalam kondisi menyerupai ini, di sisi aktif semua enzim terus terdapat substrat, sehingga tidak ada tempat untuk substrat ekstra.
· Konsentrasi Enzim
Semakin besar konsentrasi enzim maka kecepatan reaksi akan semakin cepat pula. Konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi, tentunya selama masih ada substrat yang perlu diubah menjadi produk.
Semakin besar konsentrasi enzim maka kecepatan reaksi akan semakin cepat pula. Konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi, tentunya selama masih ada substrat yang perlu diubah menjadi produk.
· Aktivator & Inhibitor
Aktivator merupakan molekul yang membantu enzim biar gampang berikatan dengan substrat.
Inhibitor yakni substansi yang mempunyai kecenderungan untuk menghambat acara enzim. Inhibitor enzim mempunyai dua cara berbeda mengganggu fungsi enzim. Berdasarkan caranya, inhibitor dibagi menjadi 2 kategori: inhibitor kompetitif dan inhibitor non-kompetitif.
Inhibitor kompetitif mempunyai struktur yang sama dengan molekul substrat, inhibitor ini menempel pada sisi aktif enzim sehingga menghalangi pembentukan ikatan kompleks enzim-substrat.
Inhibitor non-kompetitif sanggup menempel pada sisi enzim yang bukan merupakan sisi aktif, dan membentuk kompleks enzim-inhibitor. Inhibitor ini mengubah bentuk/struktur enzim, sehingga sisi aktif enzim menjadi tidak berfungsi dan substrat tidak sanggup berikatan dengan enzim tersebut.
Aktivator merupakan molekul yang membantu enzim biar gampang berikatan dengan substrat.
Inhibitor yakni substansi yang mempunyai kecenderungan untuk menghambat acara enzim. Inhibitor enzim mempunyai dua cara berbeda mengganggu fungsi enzim. Berdasarkan caranya, inhibitor dibagi menjadi 2 kategori: inhibitor kompetitif dan inhibitor non-kompetitif.
Inhibitor kompetitif mempunyai struktur yang sama dengan molekul substrat, inhibitor ini menempel pada sisi aktif enzim sehingga menghalangi pembentukan ikatan kompleks enzim-substrat.
Inhibitor non-kompetitif sanggup menempel pada sisi enzim yang bukan merupakan sisi aktif, dan membentuk kompleks enzim-inhibitor. Inhibitor ini mengubah bentuk/struktur enzim, sehingga sisi aktif enzim menjadi tidak berfungsi dan substrat tidak sanggup berikatan dengan enzim tersebut.
III. Alat dan Bahan
Alat :
1. Mortar
2. Pipet tetes
3. Tabung reaksi
4. Spatula
5. 2 buah Gelas kimia
6. Termometer
7. Lidi
8. Lilin
9. Korek api
Bahan :
1. Hati ayam
2. Air panas
3. Es batu
4. H2O2 30&
5. H2SO4 5 M
6. NaOH 5 M
IV. Prosedur Kerja
1. Ambillah hati ayam secukupnya, kemudian gunakan mortar untuk menciptakan hati ayam menjadi lebih halus ( ekstrak hati ayam ).
2. Masukkan ekstrak hati ayam ke dalam tabung reaksi A, B, C, D, dan E ( masing – masing setinggi 1 cm tabung reaksi ).
3. Masukkan air panas ke dalam salah satu gelas kimia kemudian taruhlah tabung reaksi A ke dalam gelas kimia yang berisi air panas.
4. Selanjutnya masukkan es watu ke dalam gelas kimia satu lagi kemudian taruhlah tabung reaksi B ke dalam gelas kimia yang berisi es batu.
5. Teteskanlah 20 tetes H2SO4 dengan memakai pipet tetes ke dalam tabung reaksi C.
6. Teteskanlah 20 tetes NaOH ke dalam tabung reaksi D.
7. Teteskanlah 10 tetes H2O2 ke dalam tabung reaksi E.
8. Usahakan biar tetesan larutan kimia tidak mengenai dinding tabung reaksi.
9. Setelah itu, tambahkan 10 tetes H2O2 ke semua tabung reaksi.
10. Selanjutnya, amatilah gelembung gas pada setiap tabung reaksi dan catat hasil pengamatan.
11. Lalu siapkan lidi yang membara untuk uji nyala bara api terhadap semua tabung reaksi dan catat hasil pengamatan.
V. Data Percobaan
Tabung | Perlakuan percobaan | Gelembung gas | Nyala bara api |
A | Hati + H2O2 | ++ | Menyala terang |
B | Hati + NaOH + H2O2 | +++ | Menyala sangat terang |
C | Hati + H2SO4 + H2O2 | + | Tidak menyala |
D | Hati + H2O2 (dalam air panas) | + | Tidak menyala |
E | Hati + H2O2 (dalam es batu) | ++ | Menyala terang |
Keterangan :
- = tidak ada air panas = 760
+ = sedikit es watu = 00
++ = banyak
+++ = sangat banyak
VI. Analisis data percobaan
1. Dari percobaan yang anda lakukan, tentukan :
- Variabel Bebas : NaOH, H2SO4, dan suhu
- Variabel Terikat : Banyak gelembung dan nyala bara api
- Variabel Kontrol : H2O2 dan ektrak hati ayam
2. Bandingkan hasil reaksi tabung A,B,C,D, dan E. Manakah yang menghasilkan gelembung gas paling banyak? Jelaskan alasanya !
- Dari kelima tabung tersebut, yang menghasilkan gelembung terbanyak pada tabung ke B dimana merupakan adonan dengan NaOH. Tabung B terdapat gelembung terbanyak lantaran Enzim laktase bekerja optimal pada keadaan ph basa.
3. Bandingkan hasil reaksi tabung A, B, C, D, dan E. Manakah yang memperlihatkan nyala bara api paling besar? Jelaskan alasanya.
- Dari kelima tabung tersebut, nyala bara api terbesar pada ekstrak hati dalam keadaan basa. Alasanya lantaran kerja enzim laktase optimum dalam keadaan basa.
4. Gas apakah yang dihasilkan pada reaksi tersebut ?
- Gas yang dihasilkan pada reaksi tersebut yakni gas oksigen hal ini dibuktikan dengan nyala bara api.
5. Bandingkan ukuran rata rata gelembung gas yang dihasilkan tabung A, B, C, D, dan E. Apakah perbedaan ukuran gelembung gas memperlihatkan perbedaan kandungan oksigennya ?
- Tabung berisikan H2O2 mempunyai ukuran gelembung yang besar. Tabung berisikan NaOH mempunyai ukuran gelembung yang kecil. Tabung berisikan H2SO4 memilik ukuran gelembung yang kecil. Tabung yang berada di dalam air panas mempunyai ukuran gelembung yan kecil. Tabung yang berada di dalam es watu mempunyai ukuran gelembung yang kecil.
- Menurut kami, perbedaan ukuran gelembung gas tidak memperlihatkan perbedaan kandungan oksigennya. Tetapi yang memperlihatkan perbedaan kandungan oksigennya yakni jumlah gelembung yang dihasilkan.
6. Apa fungsi enzim katalase yang terdapat dalam ekstrak hati ?
- Fungsi enzim katalase yakni untuk mempercepat reaksi penguraian peroksida (H2O2) menjadi air (H2O) dan oksigen (O2). Penguraian peroksida (H2O) ditandai dengan timbulnya gelembung
Bentuk reaksi kimianya adalah: 2 H2O2 –> 2 H2O + O2
Bentuk reaksi kimianya adalah: 2 H2O2 –> 2 H2O + O2
7. Jelaskan faktor faktor yang mempengaruhi kerja enzim katalase.
a. Konsentrasi enzim
Seperti pada katalis lain, kecepatan suatu reaksi yang memakai enzim tergantung pada konsentrasi enzim tersebut. Pada suatu konsentrasi substrat tertentu, kecepatan reaksi bertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim.
b. Konsentrasi Substrat
Hasil eksperimen memperlihatkan bahwa dengan konsentrasi enzim yang tetap, maka pertambahan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepatan reaksi.
Untuk sanggup terjadi kompleks enzim substrat, dibutuhkan adanya kontak antara enzim dengan substrat.Kontak ini terjadi pada suatu tempat atau potongan enzim yang disebut potongan aktif.Pada konsentrasi substrat rendah, potongan aktif enzim ini hanya menampung sedikit substrat.Bila konsentrasi substrat diperbesar, makin banyak substrat yang sanggup bekerjasama dengan enzim pada potongan aktif tersebut.Dengan demikian, konsentrasi kompleks enzim substrat makin besar dan hal ini menimbulkan makin besarnya kecepatan reaksi.Namun dalam keadaan ini, bertambah besarnya konsentrasi susbstrat tidak menimbulkan bertambah besarnya konsentrasi kompleks enzim substrat, sehingga jumlah hasil reaksinya pun tidak bertambah besar.
c. Suhu
Oleh lantaran reaksi kimia sanggup dipengaruhi oleh suhu, maka reaksi yang memakai katalis enzim sanggup dipengaruhi oleh suhu.Pada suhu rendah reaksi kimia berlangsung lambat, sedangkan pada suhu yang lebih tinggi reaksi berlangsung lebih cepat. Disamping itu, lantaran enzim itu yakni suatu protein, maka kenaikan suhu sanggup menimbulkan terjadinya proses denaturasi. Apabila terjadi proses denaturasi, maka potongan aktif enzim akan terganggu dan dengan demikian konsentrasi efektif enzim menjadi berkurang dan kecepatan reaksinya pun akan menurun.
Kenaikan suhu sebelum terjadinya proses denaturasi sanggup menaikkan kecepatan reaksi.
Peningkatan suhu meningkatkan reaksi enzim yang terkatalisis dan yang tidak terkatalisis dengan cara meningkatkan energi kinetic dan frekuensi tubrukan dari besarnya molekul. Bagaimanapun energy panas sanggup meningkatkan energy kinetic dari enzim ke titik yang mana kelebihan energy pelindung untuk sanggup mengganggu interaksi non-kovalen yang berfungsi mengatur struktur tiga dimensi dari enzim.Cincin polipeptida kemudian mulai terbuka atau terdenaturasi, yang disertai dengan pengurangan kecepatan dari acara katalisis.Pada temperatur tertentu sebuah enzim berada dalam keadaan stabil, konformasi, kompetensor katalisis tergantung suhu normal sel, yang mana enzim itu berada.Enzim pada umumnya stabil pada temperatur 45-55oC.Sebaliknya, enzim pada mikroorganisme termofilik yang berada pada sumber mata air panas gunung berapi, atau pada lubang hidrotermal bawah bahari sanggup stabil pada suhu kurang lebih 100oC.
d. Pengaruh Ph
Seperti protein pada umumnya, struktur ion enzim tergantung pada pH lingkungannya.Enzim sanggup berbentuk ion positif, ion negatif, atau ion bermuatan ganda. Dengan demikian perubahan pH lingkungan akan kuat terhadap efektivitas potongan aktif enzim dalam membentuk kompleks enzim substrat. Disamping imbas terhadap struktur ion pada enzim, pH rendah, atau pH tinggi sanggup pula menimbulkan terjadinya proses denaturasi dan ini akan menjadikan menurunnya aktifitas enzim. Terdapat suatu nilai pH tertentu atau tempat pH yang sanggup menimbulkan kecepatan reaksi paling tinggi.pH tersebut dinamakan pH optimum.
e. Pengaruh Inhibator
1. Hambatan Reversibel
Molekul atau ion yang sanggup menghambat reaksi dinamakan inhibitor.Hambatan terhadap acara enzim dalam suatu reaksi kimia mempunyai arti yang penting, lantaran kendala tersebut merupakan prosedur pengaturan reaksi-reaksi yang terjadi pada tubuh.Disamping itu kendala sanggup memperlihatkan citra lebih terang ihwal prosedur kerja enzim.Hambatan reversible sanggup berupa kendala bersaing atau kendala tidak bersaing.
a. Hambatan bersaing
Disebabkan lantaran adanya molekul yang menyerupai dengan substrat, yang sanggup pula membentuk kompleks, yaitu kompleks enzim inhibitor. Pembentukan kompleks enzim inhibitor ini sama dengan pembentukan kompleks enzim substrat,
yaitu melalui penggabungan inhibitor dengan enzim pada potongan aktif enzim. Dengan demikian terjadi persaingan antara inhibitor dengan substrat terhadap potongan aktif enzim.Inhibitor yang menimbulkan kendala bersaing disebut inhibitor bersaing. Inhibitor bersaing menghalangi terbentuknya kompleks enzim substrat dengan cara membentuk kompleks enzim inhibitor yang tidak sanggup membentuk hasil reaksi P. Dengan demikian adanya inhibitor bersaing sanggup mengurangi peluang bagi terbentuknya kompleks enzim substrat dan hal ini menimbulkan berkurangnya kecepatan reaksi.
b. Hambatan tidak bersaing
Tidak dipengaruhi oleh besarnya konsentrasi substrat dan inhibitor yang melakukannya disebut inhibitor tidak bersaing.Dalam hal ini inhibitor sanggup bergabung dengan enzim pada suatu potongan enzim diluar potongan aktif.
Penggabungan antara inhibitor dengan enzim ini terjadi pada enzim bebas, atau pada enzim yang telah mengikat substrat yaitu kompleks enzim substrat.
2. Hambatan Irreversibel
Hambatan irreversible ini sanggup terjadi lantaran inhibitor bereaksi tidak reversible dengan potongan tertentu pada enzim, sehingga menjadikan berubahnya bentuk enzim.Dengan demikian mengurangi acara katalitik enzim tersebut.
a. Konsentrasi Ion Hidrogen
Kecepatan dari hampir semua reaksi enzim yang terkatalisis memperlihatkan ketergantungan yang signifikan dari konsentrasi ion hydrogen.Kebanyakan enzim intraseluler memperlihatkan acara optimal pada nilai pH 5 dan 9.Hubungan dari acara konsentrasi ion H memperlihatkan keseimbangan antara denaturasi enzim pada pH yang tinggi dan rendah serta imbas pada enzim, substrat, atau keduanya.
b. Ion Logam
Ion-ion logam, yang menjalankan peranan katalitik dan structural pada lebih seperempat dari semua enzim yang dikenal sanggup pula mengisi peranan pengatur, khususnya bagi reaksi dimana ATP merupakan substrat. Kalau kompleks ATP ion logam tersebut merupakan substrat, aktifitas maksimal secara khas akan terlihat pada rasio molar ATP terhadap logam di sekitar satu. Kelebihan logam atau kelebihan ATP merupakan kendala lantaran senyawa-senyawa nukleosida di– dan trifosfat membentuk kompleks yang stabil dengan kation-kation dwi-valensi, konsentrasi intraseluler nukleotida sanggup mempengaruhi konsentrasi intraseluler ion-ion logam bebas dan dengan demikian mempengaruhi pula acara enzim-enzim tertentu.
c. Efektor Alosterik
Aktivitas katalitik enzim-enzim pengatur tertentu diatur oleh efektor alosterik berbobot molekul rendah yang umumnya tanpa atau mempunyai sedikit kemiripan structural dengan substrat ataupun koenzim bagi enzim yang diatur itu.Inhibisi umpan balik merupakan istilah yang mengacu pada penghambatan acara suatu enzim dalam lintasan biosintesis oleh produk selesai dari lintasan terakhir.
8. Di dalam sel hidup, dihasilkan hidrogen peroksida (H2O2). Hasil dari bioproses apakah zat tersebut? Apa kesannya bila di dalam badan terdapat banyak H2O2
- Peroksid dihasilkan pada proses ekskresi, apaila tidak ada enzim katalase maka racun di dalam badan tidak akan terurai yang menjadikan racun akan tertimbun di dalam badan dan akan menimbulkan banyak sekali macam penyakit.
9. Selain di dalam sel hati, dimanakah enzim katalase sanggup ditemukan ?
- Selain di dalam sel hati ,katalase ditemukan di darah, sumsum tulang, membran mukosa, ginjal, dan juga didalam organel sel yaitu peroksisome kaya akan enzim katalase.
10. Selain enzim katalase, sebutkan pola enzim lainya yang terlibat dalam metabolisme dan jelaskan fungsinya masing masing!
- Enzim oksidase.
Enzim oksidase berfungsi mempergiat penggabungan O2 dengan suatu substrat yang pada dikala bersamaan juga mereduksikan O2, sehingga terbentuk H2O. Enzim hidrase. Enzim hidrase berfungsi
menambah atau mengurangi air dari suatu senyawa tanpa menimbulkan terurainya senyawa yang bersangkutan. Contoh: fumarase, enolase, akonitase.
Enzim dehidrogenase.
Enzim dehidrogenase berfungsi memindahkan hidrogen dari suatu zat ke zat yang lain. Enzim transphosforilase. Enzim transphosforilase berfungsi memindahkan H3PO4 dari molekul satu ke molekul lain dengan dukungan ion Mg2+.
Enzim karboksilase.
Enzim karboksilase berfungsi dalam pengubahan asam organik secara bolak-balik. Contoh pengubahan asam piruvat menjadi asetaldehida dibantu oleh karboksilase piruvat.
Enzim desmolase.
Enzim desmolase berfungsi membantu dalam pemindahan atau penggabungan ikatan karbon. Contohnya, aldolase dalam pemecahan fruktosa menjadi gliseraldehida dan dehidroksiaseton.
Enzim peroksida.
Enzim peroksida berfungsi membantu mengoksidasi senyawa fenolat, sedangkan oksigen yang dipergunakan diambil dari H2O2.
Enzim oksidase berfungsi mempergiat penggabungan O2 dengan suatu substrat yang pada dikala bersamaan juga mereduksikan O2, sehingga terbentuk H2O. Enzim hidrase. Enzim hidrase berfungsi
menambah atau mengurangi air dari suatu senyawa tanpa menimbulkan terurainya senyawa yang bersangkutan. Contoh: fumarase, enolase, akonitase.
Enzim dehidrogenase.
Enzim dehidrogenase berfungsi memindahkan hidrogen dari suatu zat ke zat yang lain. Enzim transphosforilase. Enzim transphosforilase berfungsi memindahkan H3PO4 dari molekul satu ke molekul lain dengan dukungan ion Mg2+.
Enzim karboksilase.
Enzim karboksilase berfungsi dalam pengubahan asam organik secara bolak-balik. Contoh pengubahan asam piruvat menjadi asetaldehida dibantu oleh karboksilase piruvat.
Enzim desmolase.
Enzim desmolase berfungsi membantu dalam pemindahan atau penggabungan ikatan karbon. Contohnya, aldolase dalam pemecahan fruktosa menjadi gliseraldehida dan dehidroksiaseton.
Enzim peroksida.
Enzim peroksida berfungsi membantu mengoksidasi senyawa fenolat, sedangkan oksigen yang dipergunakan diambil dari H2O2.
11. Bagaimanakah cara kerja enzim pada umunya?
- Cara kerja enzim umunya menyerupai pada 2 teori dibawah yaitu :
Teori Lock and Key (Gembok dan kunci)
Substrat masuk ke dalamm sisi aktif enzim, sehingga terbentuk enzim subrat. Setelah terjadi reaksi, salah satu ikatan dari subrat putus. Setelah putus, molekul hasil reaksi akan keluar dari sisi aktif.
Teori Inducet Fit
Substrat masuk ke dalam sisi aktif enzim dan membentuk kompleks enzim substrat. Sisi aktif mengubah bentuknya, sehingga molekul akan pas dengan sisi aktif.
12. Jelaskan sifat sifat enzim!
- Enzim merupakan biokatalisator yang mempercepat jalannya reaksi tampa ikut bereaksi
- Thermolabil. Praktis rusak bila dipanskan lebih dari 60 C
- Merupakan senyawa protein, sehingga sifat protein masih menempel pada enzim
- Dibutuhkan dalam jumlah sedikit, sbg biokatalisator , rekasinya menjadi sangat cepat dan berulang ulang
- Bekerja didalam sel (endoenzim) dan diluar sel (ektoenzim)
- Umumnya enzim bekerja mengkatalis reaksi satu arah, meskipun ada yang mengkatalis reaksi dua arah
- Bekerjanya spesifik, lantaran sisi aktif enzim setangkup dengan permukaan subtrat tertentu
- Umumnya enzim tidak sanggup bekerja tampa adanya suatu zat non protein embel-embel yang disebut kofaktor
- Sangat aktif walaupun dalam konsentrasi yang sangat rendah
Molekul enzim biasanya dihasilkan dalam jumlah terbatas oleh tubuh. Namun molekul tersebut sanggup bekerja berulangkali untuk mengolah substrat menjadi produk dalam tempo yang sangat singkat. Setelah selesai mengolah satu substrat, enzim tersebut akan eksklusif mengolah substrat lain yang ada di dekatnya.
- Sangat spesifik terhadap substrat tertentu
Enzim tertetu hanya spesifik mengolah substrat tertentu. Seperti enzim maltase di atas, hanya spesifik untuk mengolah maltosa menjadi glukosa saja. Enzim lain, aspartase hanya bekerja untuk mengolah fumarat menjadi aspartat saja. Dengan adanya ribuan molekul kimia berbeda yang ada di dalam tubuh, memperlihatkan adanya banyak sekali jenis enzim yang dimiliki makhluk hidup.
- Bekerja dalam keadaan reaksi yang ringan
Enzim terbuat dari protein sehingga sangat terpengaruh oleh keadaan lingkungan sekitarnya. Enzim bekerja dengan optimum pada keadaan badan yang biasa dan tanpa adanya racun-racun dalam bentuk logam berat. Logam berat sanggup mendenaturasi struktur enzim sehingga kehilangan kemampuan untuk mengolah substrat.
- Aktif pada rentang suhu dan pH yang sempit
Enzim bekerja optimal pada suhu dan pH (kaasaman) tertentu. Enzim dalam badan binatang bekerja optimal pada suhu 37OC dan akan kurang aktif dikala suhu badan rendah dan rusak dikala suhu badan terlalu tinggi. Inilah penyebab suhu badan terlalu tinggi sanggup mematikan hewan, sanggup merusak enzim dalam tubuh. Enzim-enzim yang aktif di lambung, akan bekerja optimal pada pH 2 (kondisi yang sangat asam), sedangkan enzim yang bekerja di dalam usus halus akan bekerja optimal pada pH yang lebih tinggi.
Enzim yakni molekul organik yang sangat penting, keberlangsungan hidup organisme dipengaruhi oleh acara enzim-enzim di dalam tubuh. Tubuh yang tidak bisa manghasilkan jenis-jenis enzim tertentu sanggup menjadikan penyakit yang mematikan menyerupai diabetes tipe 1, dimana badan kehilangan kemampuan untuk memproduksi insulin dalam jumlah cukup. Diabetes merupakan salah satu penyakit yang banyak menimbulkan maut lantaran sanggup menimbulkan banyak sekali macam komplikasi menyerupai buta, rusaknya jaringan, dan stroke.
13. Jelaskan komponen penyusun enzim
a. Komponen utama enzim yakni protein
b. Protein yang sifatnya fungsional, bukan protein struktural
c. Tidak semua protein bertindak sebagai enzim
Contoh koenzim
1. NAD (koenzim 1)
2. NADP (koenzim 2)
3. FMN dan FAD
4. Cytokrom: cytokrom a, a3, b, b6, c, dan f
5. Plastoquinon, plastosianin, feredoksin
6. ATP: senyawa organik berenergi tinggi, mengandung 3 gugus P dan adenin ribose
VII. Kesimpulan
Enzim laktase yakni enzim yang akan rusak pada suhu panas, lantaran dari hasil percobaan kami, suhu air kira kira 76 derajat celcius dimana enzim tersebut rusak, hal itu sanggup dilihat dari perubahan warna dari ekstrak hati tersebut. Pada suhu masbodoh enzim dalan keadaan instirahat. Hal ini dibuktikan dengan gelombang yang lebih banyak dan warna ekstrak hati yang tak berubah. PH atau tingkat keasaman juga mempengaruhi kerja enzim laktase, lantaran enzim laktase pada PH asam lebih sedikit dan basa jauh lebih banyak. Dan juga kerja enzim laktase lebih optimum pada keadaan basa. Hal ini dibuktikan dengan gelembung terbanyak yang terdapat pada keadaan basa.
Sumber http://koleksiperpustakaan.blogspot.com
